9th Class Biology Chapter 7 Online Test: 25 MCQs with Answers

Above the optimum temperature the heat breaks the bonds of the enzyme molecule and its globular structure is lost — denaturation — so the rate of enzyme action falls rapidly.

Prosthetic groups are organic cofactors that bind tightly with the enzyme (for example biotin and the haem group). Coenzymes are the ones that bind loosely. Cofactors are non-protein and are not needed by every enzyme.

A competitive inhibitor resembles the substrate and attaches to the active site itself, blocking it. Changing the enzyme’s overall shape is what a non-competitive inhibitor does.

A change in pH affects the ionization of the amino acids at the active site, which slows the enzyme down or blocks it completely.

In the induced fit model the active site is not rigid; when the substrate interacts with the enzyme, the active site is reshaped. A fixed active site is the lock and key model.

Catabolism involves the breakdown of complex molecules into simpler ones and releases energy; lipolysis and cellular respiration are both given as examples.

Photosynthesis joins CO₂ and H₂O to make glucose using sunlight — it builds a complex molecule, so it is anabolism and consumes energy. The other three are catabolic.

The chapter states that enzymes are predominantly proteins and typically contain 100 to 1,000 amino acids.

Ribozymes are RNA molecules that act as enzymes; they are primarily found in the ribosome and also in specific viruses and bacteria.

Enzymes are highly specific both to the reaction they catalyse and to the nature of the substrate; amylase and starch is the example the chapter gives.

Extracellular enzymes are secreted outside the cells to catalyse reactions; intracellular enzymes operate within cells, for example the enzymes of cellular respiration.

Inorganic cofactors include metal ions like iron and magnesium ions; prosthetic groups and coenzymes are the two types of organic cofactors.

Coenzymes loosely bind to the enzyme and may be released during the reaction; many vitamins and the nucleotides NAD and NADP are the examples given.

Protease enzymes remove protein stains from clothes, while amylase enzymes are used in dish washing to remove resistant starch residues.

The chapter states that enzymes degrade starch to lower its viscosity, which aids in making paper.

The German chemist Emil Fischer proposed the lock and key model in 1894; Daniel Koshland proposed the induced fit model much later, in 1958.

Daniel Koshland, an American biologist, proposed the induced fit model in 1958.

Most human enzymes work at their maximum rate at 37°C, which is normal body temperature.

Up to a limit the added heat increases the movement of molecules, so enzyme and substrate meet more often and the rate goes up. Beyond the optimum, the same heat breaks the enzyme’s bonds.

When temperature is raised well above the optimum, heat breaks the bonds in the enzyme molecule and its globular structure is lost — this is denaturation.

A change in pH changes the ionization of the amino acids at the active site of the enzyme, which slows the activity down or blocks it completely.

Pepsin works in the acidic medium of the stomach at pH 1.5 to 2.0, while trypsin works in the alkaline medium of the small intestine at pH 7 to 8.

At high substrate concentration all the active sites of the enzymes are occupied, so extra substrate molecules find no free active sites — this is saturation, and the rate does not increase further.

Antibiotic molecules compete with the substrates of bacterial enzymes and attach to their active sites, so they act as competitive inhibitors.

Non-competitive inhibitors have no similarity to the substrate. They attach at another location on the enzyme, which changes its overall shape and the shape of the active site, so the substrate no longer fits.

آپٹیمم ٹمپریچر سے اوپر حرارت اینزائم مالیکیول کے بانڈز توڑ دیتی ہے اور اس کی گلوبیولر ساخت ختم ہو جاتی ہے — جسے ڈی نیچریشن کہتے ہیں — اور اینزائم ایکشن کی رفتار تیزی سے گر جاتی ہے۔

پراستھیٹک گروپس نامیاتی کو-فیکٹرز ہیں جو اینزائم کے ساتھ مضبوطی سے جڑتے ہیں (مثلاً بایوٹن اور ہیم گروپ)۔ ڈھیلے جڑنے والے کو-اینزائمز ہوتے ہیں۔ کو-فیکٹرز غیر پروٹینی ہوتے ہیں اور ہر اینزائم کو درکار نہیں۔

مسابقتی مزاحم سبسٹریٹ سے مشابہت رکھتا ہے اور خود ایکٹو سائٹ کے ساتھ جڑ کر اسے بلاک کر دیتا ہے۔ اینزائم کی مجموعی شکل بدلنا غیر مسابقتی مزاحم کا کام ہے۔

pH میں تبدیلی ایکٹو سائٹ پر موجود امینو ایسڈز کی آئنائزیشن کو متاثر کرتی ہے، جس سے اینزائم سست ہو جاتا ہے یا مکمل طور پر بلاک ہو جاتا ہے۔

انڈیوسڈ فٹ ماڈل میں ایکٹو سائٹ مستقل نہیں ہوتی؛ جب سبسٹریٹ اینزائم سے تعامل کرتا ہے تو ایکٹو سائٹ کی ساخت بدل جاتی ہے۔ مستقل ایکٹو سائٹ لاک اینڈ کی ماڈل کی بات ہے۔

کیٹابولزم میں پیچیدہ مالیکیولز ٹوٹ کر سادہ مالیکیولز بنتے ہیں اور توانائی خارج ہوتی ہے؛ لائپولائسس اور سیلولر ریسپیریشن دونوں اسی کی مثالیں ہیں۔

فوٹو سنتھیسز میں CO₂ اور H₂O سورج کی روشنی سے مل کر گلوکوز بناتے ہیں — یعنی پیچیدہ مالیکیول بنتا ہے، اس لیے یہ اینابولزم ہے اور توانائی خرچ کرتا ہے۔ باقی تینوں کیٹابولک ہیں۔

کتاب کے مطابق اینزائمز زیادہ تر پروٹینز ہوتے ہیں اور عام طور پر ان میں 100 سے 1,000 امینو ایسڈز ہوتے ہیں۔

رائبوزائمز وہ RNA مالیکیولز ہیں جو اینزائم کا کام کرتے ہیں؛ یہ زیادہ تر رائبوسوم میں اور کچھ مخصوص وائرسز اور بیکٹیریا میں بھی پائے جاتے ہیں۔

اینزائمز اپنے ری ایکشن اور سبسٹریٹ دونوں کے لیے انتہائی مخصوص ہوتے ہیں؛ کتاب میں امائلیز اور نشاستے کی یہی مثال دی گئی ہے۔

ایکسٹرا سیلولر اینزائمز ری ایکشن تیز کرنے کے لیے سیلز سے باہر خارج ہوتے ہیں؛ انٹر سیلولر اینزائمز سیلز کے اندر کام کرتے ہیں، جیسے سیلولر ریسپیریشن کے اینزائمز۔

غیر نامیاتی کو-فیکٹرز میں دھاتوں کے آئنز جیسے آئرن اور میگنیشیم آئنز شامل ہیں؛ پراستھیٹک گروپس اور کو-اینزائمز نامیاتی کو-فیکٹرز کی دو اقسام ہیں۔

کو-اینزائمز اینزائم کے ساتھ ڈھیلے جڑتے ہیں اور ری ایکشن کے دوران الگ ہو سکتے ہیں؛ کئی وٹامنز اور نیوکلیوٹائڈز NAD اور NADP اسی کی مثالیں ہیں۔

پروٹی ایز اینزائمز کپڑوں سے پروٹین کے داغ ہٹاتے ہیں، جبکہ امائلیز اینزائمز برتن دھونے میں سخت نشاستے کی باقیات ہٹانے کے لیے استعمال ہوتے ہیں۔

کتاب کے مطابق اینزائمز نشاستے کو توڑ کر اس کی چپچپاہٹ کم کرتے ہیں، جس سے کاغذ بنانے میں مدد ملتی ہے۔

جرمن کیمسٹ ایمل فشر نے 1894 میں لاک اینڈ کی ماڈل پیش کیا؛ ڈینیئل کوشلینڈ نے انڈیوسڈ فٹ ماڈل اس سے بہت بعد یعنی 1958 میں پیش کیا۔

امریکی بائیولوجسٹ ڈینیئل کوشلینڈ نے 1958 میں انڈیوسڈ فٹ ماڈل پیش کیا۔

زیادہ تر انسانی اینزائمز 37°C پر اپنی زیادہ سے زیادہ رفتار سے کام کرتے ہیں، جو جسم کا نارمل درجہ حرارت ہے۔

ایک حد تک حرارت مالیکیولز کی حرکت بڑھاتی ہے، اس لیے اینزائم اور سبسٹریٹ زیادہ بار ملتے ہیں اور رفتار بڑھ جاتی ہے۔ آپٹیمم سے اوپر وہی حرارت اینزائم کے بانڈز توڑ دیتی ہے۔

جب ٹمپریچر آپٹیمم سے کافی اوپر بڑھ جائے تو حرارت اینزائم مالیکیول کے بانڈز توڑ دیتی ہے اور اس کی گلوبیولر ساخت ختم ہو جاتی ہے — یہی ڈی نیچریشن ہے۔

pH میں تبدیلی اینزائم کی ایکٹو سائٹ پر موجود امینو ایسڈز کی آئنائزیشن بدل دیتی ہے، جس سے سرگرمی سست پڑ جاتی ہے یا مکمل بند ہو جاتی ہے۔

پیپسن معدے کے تیزابی ماحول میں 1.5 سے 2.0 کے pH پر کام کرتا ہے، جبکہ ٹرپسن چھوٹی آنت کے الکلائن ماحول میں 7 سے 8 کے pH پر۔

سبسٹریٹ کی زیادہ مقدار پر اینزائمز کی تمام ایکٹو سائٹس بھر جاتی ہیں، اس لیے مزید سبسٹریٹ مالیکیولز کو خالی ایکٹو سائٹ نہیں ملتی — یہی سیچوریشن ہے، اور رفتار مزید نہیں بڑھتی۔

اینٹی بایوٹک مالیکیولز بیکٹیریا کے اینزائمز کے سبسٹریٹس سے مقابلہ کرتے اور ان کی ایکٹو سائٹس سے جڑ جاتے ہیں، اس لیے یہ مسابقتی مزاحم کا کام کرتے ہیں۔

غیر مسابقتی مزاحم سبسٹریٹ سے کوئی مشابہت نہیں رکھتے۔ یہ اینزائم پر کسی اور مقام سے جڑتے ہیں، جس سے اینزائم اور اس کی ایکٹو سائٹ دونوں کی شکل بدل جاتی ہے اور سبسٹریٹ فٹ نہیں ہوتا۔